ENZIM

BAB I

PENDAHULUAN

A.    Latar Belakang

Salah satu metabolisme dalam tubuh adalah metabolisme protein. Protein sangat berbeda dari karbohidarat dan lemak. Protein adalah sumber utama dari nitrogen yang merupakan elemen yang sangat penting dari setiap mahluk hidup. Fungsi utamanya membentuk jaringan tubuh dengan kandungan asam aminonya. Protein membentuk kehidupan manusia, protein selalu dihubungkan dengan mahluk hidup dan upaya untuk mengetahui bagaimana kehidupan bermula dipusatkan pada bagimana protein mulanya terbentuk. Protein berperan sebagai struktural yang membangun tubuh kita. Enzim protein memecah makanan menjadi zat gizi yang dapat digunakan sel. Sebagai antibodi, mereka melindugi kita dari penyakit. Hormon peptida membawa pesan-pesan yang mengkoordinasi pelangsungan aktivitas tubuh dan protein melakukan lebih banyak lagi, mereka memandu perkembangn kita dimasa kanak-kanak dan memperhatikan tubuh kita selama masa dewasa. Mereka telah membuat kita menjadi individu unik sebagaimana kita sekarang. Seperti makromolekul biologi yang lain seperti polisakarida-polisakarida dan asam nukleat, protein-protein adalah bagian penting dari organisma-organisma dan mengambil bagian di dalam setiap proses di dalam sel-sel. Banyak protein adalah enzim-enzim bahwa mengkatalisasi reaksi-reaksi biokimia dan bersifat hal penting kepada metabolisme. Protein-protein juga mempunyai fungsi-fungsi mekanis atau struktural, seperti aktin dan miosin di dalam otot dan protein-protein di dalam cytoskeleton, wujud suatu sistim yang dari perancah bahwa memelihara bentuk sel. Protein-protein lain bersifat penting di dalam pemberian isyarat sel, tanggapan imun, sel, dan biakan sel. Protein-protein adalah juga perlu di dalam diet-diet binatang, karena binatang-binatang tidak bisa manyatukan semua asam amino yang mereka memerlukan dan harus memperoleh asam amino esensial dari makanan. Melalui proses pencernaan, binatang-binatang pecah;rinci protein yang dicernakan ke dalam asam amino yang cuma-cuma yang kemudian adalah yang digunakan di dalam metabolisme.

B.     Rumusan Masalah

1.      Apa pengertian dari enzim?

2.      Bagaimana sifat dan fungsi enzim?

3.      Apa yang dimaksud dengan katalisator?

4.      Bagaimana mekanisme kerja enzim?

5.      Apa yang dimaksud kompleks enzim substrat?

6.      Apa yang dimaksud kofaktor dan koenzim?

7.      Apa yang dimaksud dengan proenzim?

8.      Apa yang dimaksud dengan isosim?

9.      Apa yang dimaksud dengan kinetika enzim?

10.  Apa yang dimaksud inhibitor kompetitif?

11.  Apa yang dimaksud enzim alosterik dan apa sifatnya?

C.    Tujuan

Tujuan Umum

Untuk menyelesaikan tugas Ilmu Dasar Keperawatan II yang diberikan oleh dosen.

Tujuan Khusus:

1.      Untuk mengetahui pengertian dari enzim

2.      Untuk mengetahui sifat dan fungsi enzim

3.      Untuk mengetahui dimaksud dengan katalisator

4.      Untuk mengetahui mekanisme kerja enzim

5.      Untuk mengetahui yang dimaksud kompleks enzim substrat

6.      Untuk mengetahui yang dimaksud kofaktor dan koenzim

7.      Untuk mengetahui yang dimaksud dengan proenzim

8.      Untuk mengetahui yang dimaksud dengan isosim

9.      Untuk mengetahui yang dimaksud dengan kinetika enzim

10.  Untuk mengetahui yang dimaksud inhibitor kompetitif

11.  Untuk mengetahui yang dimaksud enzim alosterik dan apa sifatnya

BAB II

PEMBAHASAN

A.    Pengertian Enzim

Dengan pastinya hakikat kimia enzim sebagai protein, enzim didefinisikan oleh Dixon dan Webb sebagai suatu protein yang bersifat katalis. Definisi ini, disebabkan oleh kemampuannya untuk mengaktifkan senyawa lain secara spesifik.

Beberapa kata kunci dari definisi enzim ialah (menurut abjad) aktif, katalis, protein dan spesifik. Di sekitar empat kata kunci inilah biasanya paradigma enzim berkembang dan berbagai penyelidikan tentang enzim dilakukan. Oleh karena itu, keempat kata kunci ini perlu diperjelas lagi, walaupun secara singkat saja.

Pertama yang tercakup dalam definisi enzim ialah senyawa yang bersifat protein. Dengan demikian, senyawa yang bukan protein namun mempunyai kemampuan katalis tidak termasuk ke dalam lingkup pembicaraan enzim.

Enzim adalah katalis untuk reaksi-reaksi dalam sistem biologi (biokatalisator), yaitu substansi yang dapat mempercepat atau membantu suatu reaksi kimia tanpa harus ikut terlibat di dalam reaksi itu sendiri. Enzim ditemukan dalam setiap sel hidup, mulai dari organisme bersel tunggal sederhana sampai organisme multiseluler yang kompleks, termasuk manusia.

Enzim tersusun atas protein (Apoenzim), tersedia di alam dan mengontrol pembentukan dan dekomposisi bahan-bahan penting yang ada di sayuran, buah-buahan dan hewan. Reaksi biokimia yang paling sering saat mengaplikasian enzim secara industri adalah peruraian hidrolitik komponen bahan pangan yang memiliki berat molekul (BM) tinggi seperti pati, protein, selulosa, dan sebagainya.

Gugus Prostetik (Kofaktor), yaitu bagian enzim yang tidak tersusun dari protein, tetapi dari ion-ion logam atau molekul-molekul organik yang disebut Koenzim. Molekul gugus prostetik lebih kecil dan tahan panas (termostabil), ion-ion logam yang menjadi kofaktor berperan sebagai stabilisator agarenzim tetap aktif.

B.     Sifat dan Fungsi Enzim

1.      Sifat Enzim

Enzim mempunyai sifat-sifat sebagai berikut :

a.       Biokatalisator yaitu mempercepat jalannya reaksi tanpa ikut bereaksi.

b.      Thermolabil yaitu mudah rusak, bila dipanasi lebih dari suhu 60º C, karena enzim tersusun dari protein yang mempunyai sifat thermolabil.

c.       Merupakan senyawa protein sehingga sifat protein tetap melekat pada enzim.

d.      Dibutuhkan dalam jumlah sedikit, sebagai biokatalisator, reaksinya sangat cepat dan dapat digunakan berulang-ulang.

e.       Bekerjanya ada yang di dalam sel (endoenzim) dan di luar sel (ektoenzim), contoh ektoenzim: amilase, maltase.

f.       Umumnya enzim bekerja mengkatalisis reaksi satu arah, meskipun ada juga yang mengkatalisis reaksi dua arah, contoh : lipase, meng-katalisis pembentukan dan penguraian lemak.

g.      Bekerjanya spesifik ; enzim bersifat spesifik, karena bagian yang aktif (permukaan tempat melekatnya substrat) hanya setangkup dengan permukaan substrat tertentu.

h.      Umumnya enzim tak dapat bekerja tanpa adanya suatu zat non protein tambahan yang disebut kofaktor.

2.      Fungsi Enzim

a.       Enzim berperan dalam transduksi signal dan regulasi sel

b.      Enzim juga berperan dalam menghasilkan pergerakan tubuh

c.       Enzim juga terlibat dalam fungs-fungsi yang khas, seperti lusiferase yang menghasilkan cahaya pada kunang-kunang

d.      Enzim juga berfungsi memecah molekul yang besar (seperti pati dan protein) menjadi molekul yang kecil, sehingga dapat diserap oleh usus.

e.       Enzim menentukan langkah-langkah apa saja yang terjadi dalam lintasan metabolisme.

3.   Jenis-jenis Enzim

a.       Koenzim : komponen bukan protein yang membantu aktivitas enzim dalam bentuk senyawa organik

b.      Kofaktor : komponen bukan protein yang membantu aktivitas enzim dalam bentuk senyawa anorganik

c.       Apoenzim : bagian dari enzim yang berupa protein

d.      Holoenzim : seluruh bagian enzim yang strukturnya sempurna dan aktif mengkatalisis bersama koenzim/kofaktor.

e.       Gugus prostetik : kofaktor/koenzim yang terikat kuat pada enzim

C.    Katalisator

Sebagai katalis, enzim mirip dengan katalis lain, yang umumnya senyawa yang jauh lebih kecil, seringkali berupa senyawa anorganik dan bahkan berupa logam. Sifat inilah yang memungkinkan aneka reaksi dapat berlangsung di dalam sel. Dalam mengkatalisis suatu reaksi, diasumsikan enzim berikatan lebih dulu dengan substrat. Akibat ikatan ini, terbentuklah suatu senyawa baru, yang dinamai kompleks enzim-substrat saja, yang dapat disingkat sebagai kompleks ES atau ES saja

D.    Mekanisme Kerja Enzim

Enzim berikatan dengan substrat dan mengarahkannya tepat untuk bereaksi.

1.      Enzim mengkatalisis suatu reaksi kimia dengan berikatan dengan substrat membentuk kompleks enzim substrat

2.      Reaksi berlangsung di suatu daerah dinamis yang berukuran relatif kecil, yaitu tempat aktif enzim atau tempat katalitik. Tempat di luar tempat aktif disebut allosteris site.

3.      Tempat aktif ini juga mengandung kofaktor.

4.      Enzim dan substrat yang telah diaktifkan membentuk kompleks berenergi tinggi yang tidak stabil dengan konfigurasi elektronik yang tegang antara substrat dan produk.

5.      Kompleks stadium transisi kemudian terurai menjadi produk dan melepaskan diri dari enzim.

6.      Enzim bebas kemudian mengikat set substrat lain dan mengulang proses tersebut

7.      Ikatan enzim enzim substrat yang demikian spesifik dapat dijelaskan melalui 2 teori yaitu :

a.       Teori Kunci-Gembok (Lock and Key Theory)

Menurut teori kunci-gembok, terjadinya reaksi antara substrat dengan enzim karena adanya kesesuaian bentuk ruang antara substrat dengan situs aktif (active site) dari enzim, sehingga sisi aktif enzim cenderung kaku. Substrat berperan sebagai kunci masuk ke dalam situs aktif, yang berperan sebagai gembok, sehingga terjadi kompleks enzim-substrat. Pada saat ikatan kompleks enzim-substrat terputus, produk hasil reaksi akan dilepas dan enzim akan kembali pada konfigurasi semula. Berbeda dengan teori kunci gembok.

b.      Teori Kecocokan Induksi (Induced Fit Theory).

Menurut teori kecocokan induksi reaksi antara enzim dengan substrat berlangsung karena adanya induksi substrat terhadap situs aktif enzim sedemikian rupa sehingga keduanya merupakan struktur yang komplemen atau saling melengkapi. Menurut teori ini situs aktif tidak bersifat kaku, tetapi lebih fleksibel.

8.      Model pengikatan ini terus berkembang sehingga dapat digunakan untuk menjelaskan tentang proses terjadinya inhibisi terhadap kerja enzim.

E.     Kompleks Enzim Substrat

Perbandingan jumlah antara enzim  dan substrat harus sesuai, supaya reaksi berjalan optimum. Semakin banyak enzim, reaksi akan semakin cepat. Peningkatan konsentransi substrat dapat meningkatkan kecepatan reaksi bila jumlah enzim tetap. Namun pada saat sisi aktif semua enzim berikatan dengan substrat, penambahan substrat tidak dapat meningkatkan kecepatan reaksi enzim selanjutnya. Dengan konsentrasi enzim yang tetap, perubahan substrat akan menambah kecepatan reaksi.

F.     Kofaktor dan Koenzim

1.      Kofaktor

Banyak enzim dalam melaksanakan fungsi katalitiknya membutuhkan senyawa lain yang bukan protein. Senyawa lain tersebut disebut kofaktor. Kofaktor tersebut harus terikat terlebihdulu dengan enzim sebelum melaksanakan fungsi katalitiknya. Kofaktor dapat berupa senyawa inorganik atupun organik. Kofaktor yang berupa senyawa inorganik, yaitu logam disebut kofaktor logam, sedangkan kofaktor yang berupa senyawa organik nonprotein disebut koenzim.

2.      Koenzim

Koenzim adalah kofaktor berupa molekul organik kecil yang mentranspor gugus kimia atau elektron dari satu enzim ke enzim lainnya. Contoh koenzim mencakup NADH,NADPH dan adenosina trifosfat. Gugus kimiawi yang dibawa mencakup ion hidrida (H–) yang dibawa oleh NAD atau NADP+, gugus asetil yang dibawa oleh koenzim A, formil, metenil, ataupun gugus metil yang dibawa oleh asam folat, dan gugus metil yang dibawa oleh S-adenosilmetionina. Beberapa koenzim seperti riboflavin, tiamina, dan asam folatadalah vitamin.

Oleh karena koenzim secara kimiawi berubah oleh aksi enzim, adalah dapat dikatakan koenzim merupakan substrat yang khusus, ataupun substrat sekunder. Sebagai contoh, sekitar 700 enzim diketahui menggunakan koenzim NADH.

Regenerasi serta pemeliharaan konsentrasi koenzim terjadi dalam sel. Contohnya, NADPH diregenerasi melalui lintasan pentosa fosfat, dan S-adenosilmetionina melalui metionina adenosiltransferase. 

G.    Proenzim

Proenzim atau zimogen merupakan enzim yang diproduksi dalam bentuk inaktif. Ada dua tujuan utama pembentukan proenzim ini, yaitu:

1.   Melindungi tubuh dari proses autodigesti

2.   Melayani kebutuhan enzim tertentu dengan cepat. Sebagai contoh misalnya pepsinogen, tripsiogen dan kemotripsinogen.

Biasanya dalam bentuk yang masih berupa proenzim atau zimogen ini, enzim tersebut diberi nama seperti nama trivialnya dan ditambah dengan awalan pro- atau akhiran –ogen. Contoh yang paling dikenal adalah enzim pencerna protein yang dikeluarkan oleh pancreas, yaitu tripsin, kimotripsin, dan elastase. Enzim-enzim ini diaktifkan di tempat dia harus bekerja dan oleh keadaan tertentu. Pepsin misalnya, disekskresikan oleh sel-sel utama (chief cell) epitel mukosa lambung, dalam bentuk yang belum aktif dan dinamai sebagai pepsinogen

H.    Isosim

Isozim atau Iso-enzim adalah dalam suatu campuran terdapat lebih dari satu enzim yang dapat berperan dalam suatu substrat untuk memberikan suatu hasil yang sama.
Keuntungan bagi tumbuhan yang mengandung isoenzim adalah karena isozim – isozim tersebut akan memiliki tanggapan yang berbeda terhadap faltor – faktor lingkungan. Setiap isozim dihadapkan pada lingkungan kimia yang berbeda dab masing – masing berperan pada posisi yang berbeda dalam lintasan metabolic.

Isozim merupakan sekolompok enzim yang mempunyai aktivitas yang sama. Bentuk-bentuk enzim tersebut berbeda secara fisik, kimia dan imunologik dan dapat dipisahkan. Isozim lazim ditemukan di dalam serum dan jaringan semua vertebrata, insekta, tumbuhan, dan organisme uniseluler. Jaringan yang berbeda dapat mengandung isozim yang berbeda pula, dan semua isozim ini mempunyai afinitas berbeda-beda terhadap substrat.

I.       Kinetika Enzim

Mekanisme reaksi enzimatik untuk sebuah subtrat tunggal. Enzim (E) mengikat substrat (S) dan menghasilkan produk (P). Kinetika enzim menginvestigasi bagaimana enzim mengikat substrat dengan mengubahnya menjadi produk. Data laju yang digunakan dalam analisa kinetika didapatkan dari asal enzim.

J.      Inhibitor Kompetitif

Molekul penghambat yang bekerja dengan cara melekatkan diri pada bagian bukan sisi aktif enzim. Inhibitor ini menyebabkan sisi aktif berubah sehingga tidak dapat berikatan dengan substrat. Inhibitor nonkompetitif tidak dapat dipengaruhi oleh konsentrasi substrat.

Inhibitor kompetitif mengikat enzim secara reversibel, menghalangi pengikatan substrat.  Di lain pihak, pengikatn substrat juga menghalangi pengikatan inhibitor. Substrat dan inhibitor berkompetisi satu sama lainnya.

Contoh jenis penghambatan kompetitif adalah penghambatan kompetitif dehidrogenase suksinat oleh anion malonat dan oksaloasetat. Dehidrogenase suksinat adalah anggota golongan enzim yang mengkalatisis siklus asam sitrat yang dapat membebaskan 2 atom hidrogen dari suksinat. Dehidrogenase suksinat dihambat oleh malonat yang struktur molekulnya mirip suksinat.

K.    Enzim Alosterik dan Sifatnya

Pada beberapa jenis jalur metabolisme, produk akhir dapat berikatan dengan enzim bukan pada sisi aktif enzim tetapi pada titik control lainnya. Jenis enzim demikian dinamakan enzim alosterik. Enzim alosterik sering berbentuk protein yang memiliki beberapa subunit protein dan memiliki satu atau lebih sisi aktif pada masing-masing subunitnya. Terikatnya substrat pada sisi aktif enzim akan menginduksi perubahan konformasi protein pada enzim tersebut yang memungkinkan sisi aktif lainnya memiliki afinitas untuk berikatan dengan molekul substrat. Enzim alosterik dikontrol oleh molekul efektor (activator dan inhibitor) yang berikatan pada enzim pada bagian tertentu dari enzim tersebut di luar sisi aktif enzim, dan selanjutnya dapat menyebabkan perubahan konformasi sisi aktif enzim yang dapat mempengaruhi kecepatan enzim

tersebut. Molekul activator alosterik dapat meningkatkan laju kerja enzim, sedangkan molekul inhibitor alosterik dapat menurunkan kerja enzim.

BAB III

PENUTUP

A.    Kesimpulan

1.      Enzim merupakan biomolekul yang mengkatalis reaksi kimia, di mana hampir semua enzim adalah protein.

2.      Enzim berperan dalam transduksi signal dan regulasi sel, menghasilkan pergerakan tubuh, juga terlibat dalam fungs-fungsi yang khas, seperti lusiferase yang menghasilkan cahaya pada kunang-kunang, memecah molekul yang besar (sepertipati dan protein) menjadi molekul yang kecil, sehingga dapat diserap oleh usus danmenentukan langkah-langkah apa saja yang terjadi dalam lintasan metabolisme.

3.      Enzim berikatan dengan substrat dan mengarahkannya tepat untuk bereaksi. Ikatan enzim enzim substrat yang demikian spesifik dapat dijelaskan melalui model “Kunci-Anak Kunci” (Emil Fischer) dan model Induced Fit (Koshland, Nemethy, Filmer)

4.      Protein tersusun dari berbagai asam amino yang masing-masing dihubungkan dengan ikatan peptida

5.      Asam amino dibagi menjadi beberapa macam yaitu, asam amino essensial, asam amino non esensial, asam amino glukogenik dan asam amino ketogenil.

B.     Saran

Untuk mendapat atau memperoleh materi yang lebih lengkap dari pembahasan yang telah penulis buat, maka disarankan kepada pembaca untuk lebih banyak mencari dan membaca literature mengenai pembahasan di atas.

DAFTAR PUSTAKA

1.      Potter & Perry.2005. Buku Ajar Fundamental Keperawatan. Edisi 4. Jakarta : EGC

2.      W .F. Ganong. 2005. Buku Ajar Fisiologi Kedokteran. Edisi 22. Jakarta : EGC

3.      http://dityanurse.blogspot.com/2011/06/enzim-dan-protein.html

4.      http://udayatimade.blogspot.com/2011/05/enzim.html